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發(fā)布時間:2021-04-12 18:31  

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非成纖維膠原的α- 鏈既含有三螺旋域(膠原域,COL),還含有非三螺旋域(非膠原域),其中成纖維膠原約占膠原總數(shù)的90%。 [16-19] 膠原蛋白的種類及其在組織中的分布圖冊參考資料。



α(Ⅱ)鏈。對機體功能作用強。α(Ⅰ)鏈和α(Ⅱ)鏈之間的氨基酸序列只有微小的差異。有人利用Ⅰ型膠原蛋白的電腦模型來模擬結(jié)締組織的外基質(zhì)結(jié)構(gòu),結(jié)果表明,用其它一些基團取代Ⅰ型膠原蛋白兩條鏈上氨基就會導(dǎo)致骨合成異常。第3條α鏈多存在于絕大多數(shù)真骨魚類。



尤其是魚皮,其他陸生脊椎動物沒有。由3條異種α鏈形成的單一型雜分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)組成,而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首魚和羊頭海鯛的骨和鱗的酸性膠原蛋白(ASC)的電泳類型,發(fā)現(xiàn)在電泳譜帶上可以清楚地看到β、γ、α1和α2組分,且α1的分子量為130 kD,α2的分子量為110 kD。因此,在某些魚類中。



含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區(qū)(non-triple-heli-cal regions,NC1),這一特殊結(jié)構(gòu)使其與其他僅由三螺旋結(jié)構(gòu)組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫(yī)學(xué)和分子生物學(xué)領(lǐng)域,如胚胎中的轉(zhuǎn)錄表達。