蛋白質晶體板方法

蛋白質晶體由蛋白質分子有序排列的框架組成,其內部富含溶劑(水)分子,外觀形貌多種多樣,其物理性質與常規(guī)固態(tài)晶體相比有很大不同。我們針對蛋白質晶體的一些物理性質(包括低密度、機械性能、聲學、熱學、光學等性質),進行了研究進展評述,并根據蛋白質晶體的特殊物理性質,評述了人們發(fā)展出的從蛋白質結晶液中區(qū)分蛋白質晶體的方法。

蛋白質晶體板使用

蛋白質晶體同其他小分子物質晶體一樣,是分子單元按一定順序堆積而成的空間點群,在外觀上表現為具有規(guī)則幾何形狀的固體物質.與無定形態(tài)相比,蛋白質晶體具有較高的理化穩(wěn)定性和生物活性.目前,蛋白質結晶方法主要有氣相擴散法,透析法,分批結晶法等,其過程受pH值,溫度,飽和度等諸多因素影響。

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蛋白結晶板介紹

研究蛋白質晶體結構的物理化學分支學科。蛋白質分子是由上百或更多的α-氨基酸作為單體縮合而成的多肽（見肽）鏈構成的。能構成蛋白質中多肽鏈的α-氨基酸總共有 20種L－氨基酸。

組成蛋白質分子的α-氨基酸都是L-異構體，其構型見圖2。圖2每個氨基酸或其殘基中羧酸根α位上的碳原子 Cα直接與氫原子、氨基和側鏈R基相連。在L-異構體中,從Cα向R 看 時,按順時針順序排列是H、NH幦和COO。存在于蛋白質分子中的20種氨基酸各以其側鏈R基而相區(qū)別。

甘氨酸的R基為一個氫原子，而其他氨基酸的R基分別為脂肪側鏈、帶羥基的脂肪側鏈、帶芳香環(huán)的側鏈、堿性側鏈、帶羧酸基的側鏈、帶酰胺基的側鏈和含硫側鏈等。

決定多肽鏈構象的每個Cα原子參與的Cα-N和Cα-C單鍵旋轉角φ和Ψ。φ和Ψ為180°時，給出完全伸展的構象，當φ和Ψ都為0°時，將使左方肽中的N-H與右方肽中的C=O互相接觸（圖6）。角φ和Ψ以Cα給出的順時針方向為正。多肽鏈中的N-H和C=O基團當參與形成較強的氫鍵時,氫鍵N-H…O長度約為2.80埃，而N→H與N→O之間的交角不超過30°。